导读:本文包含了联糖基化位点论文开题报告文献综述及选题提纲参考文献，主要关键词:生姜,糖蛋白,糖链结构,糖基化位点
联糖基化位点论文文献综述
陈月皎[1]（2019）在《生姜糖蛋白的糖链结构及糖基化位点的鉴定》一文中研究指出糖蛋白是由寡糖链与蛋白质共价相连而成的分子,而糖链是糖蛋白的重要组成部分,对生命体起着重要的作用。本研究以生姜糖蛋白为研究对象,利用凝集素磁性微粒技术富集生姜糖蛋白,并在糖苷酶F和糖苷酶A酶解下释放糖链,结合生物质谱技术深入分析了生姜糖蛋白的糖链结构和糖基化位点,并结合KEGG通路分析生姜糖蛋白参与的生理活动,以期为生姜糖蛋白的生理功能的研究提供参考。所取得的主要研究结果如下:1.利用凝集素芯片技术和磁性微粒筛选并富集生姜糖蛋白。结果表明,Con A、LCA、LEL、VVA、STL可以与生姜糖蛋白特异性结合,推测生姜糖蛋白中含有Man,GlcNAc,Fuc以及末端葡萄糖结构。2.MALDI-TOF-MS分析生姜糖蛋白总糖链以及Con A、STL分别富集后的生姜糖链结构。结果表明,3种样品糖链结构中复杂型糖链结构居多,且3种样品中Man,N-GlcNAc,Fuc,Xyl是常见糖型,其中Fuc修饰糖链数量最多。3.LC-MS/MS分析生姜糖肽的糖基化位点,结合KEGG通路搜索糖肽中蛋白部分所参与的生理功能。结果表明,生姜糖蛋白具有10个N-糖基化位点,其中6个位点的肽段序列通过数据库搜索发现原始蛋白,结合KEGG通路,发现可以调控植物昼夜节律途径的CK2α蛋白激酶,对糖蛋白在高尔基体中修饰加工有重要作用的COG复合体,以及影响DNA复制,转录等生命活动的Topo2。本研究为糖蛋白糖基化位点的分析以及深入理解糖蛋白结构与功能的关系提供依据。(本文来源于《渤海大学》期刊2019-06-01）
杨雪梅[2]（2018）在《基于深度玻尔兹曼机的蛋白质O-糖基化位点的预测》一文中研究指出用深度学习(DL)的方法对蛋白质O-糖基化位点进行了预测。首先用SMOTE方法处理非平衡数据集,对较少一类的样本用"近亲繁殖"的方法产生新的样本,弥补"欠采样"或"过采样"造成的预测误差;然后用深度学习中的深度玻尔兹曼机神经网络(DBM)进行分类(预测),并用多数投票法对结果进行集成。实验结果表明,DBM是预测O-糖基化位点的行之有效的方法。(本文来源于《内江科技》期刊2018年12期）
杨雪梅[3]（2018）在《基于改进PCA的蛋白质O-糖基化位点的预测》一文中研究指出提出了改进的主成分分析(IPCA)的方法,结合支持向量机(SVM)对蛋白质O-糖基化位点进行预测。IPCA克服了传统主成分分析(PCA)寻找全局主要成分的不足,对类内样本进行加权,在保护局部结构的前提下,消除了变量之间的相关性,提取出具有局部特征的主要成分。然后,在特征空间中用SVM进行分类(预测)。实验结果表明,IPCA+SVM方法是预测糖基化位点行之有效的方法。(本文来源于《价值工程》期刊2018年36期）
张琪,吴秀菊,俞婷,王志林,崔百元[4]（2018）在《重组毕赤酵母植酸酶N-糖基化位点质谱鉴定》一文中研究指出为系统评估重组毕赤酵母植酸酶的N-糖基化充分性,建立了一种通过联用高效液相色谱-串级质谱来分析植酸酶氨基酸序列及N-糖基化位点的技术.分别发酵了3株基因组已整合不同植酸酶基因的毕赤酵母.发酵液上清经离子交换与凝胶过滤后获得纯化的植酸酶.使用PNGase F或Endo H脱糖基化酶处理植酸酶后,用胰蛋白酶消化脱糖基化产物.通过纳升级高效液相色谱分离胰蛋白酶切产生的肽段混合物.并在联用的串级质谱上进行肽段测序与N-糖基化位点鉴定.结果显示3种植酸酶蛋白的可检测序列覆盖率均在69%以上,且与文献报道不同,均存在糖基化位点修饰不充分的现象.本实验结果证明了高效液相色谱-串级质谱联用法检测植酸酶N-糖基化位点的有效性,并为植酸酶的糖基化研究提供了新的基础.(本文来源于《华中师范大学学报(自然科学版)》期刊2018年05期）
廖昌韬,曾凡桂,严专强,覃健萍,曹永长[5]（2018）在《H9N2亚型禽流感病毒糖基化位点突变株的构建与生物学特性研究》一文中研究指出为了解H9N2亚型禽流感病毒(AIV)HA蛋白第200位N-糖基化位点的功能,利用流感病毒8质粒反向遗传系统拯救出重组病毒r-WZP株(缺失HA基因第200位N-糖基化位点)和r-WZP200株(含有HA基因第200位N-糖基化位点)。两株病毒的内部基因来自病毒株A/Puerto Rico/8/34(H1N1),HA基因与NA基因均来自H9N2AIV流行毒株。结果表明,两株病毒均能够在SPF鸡胚中稳定增殖,这一位点的缺失致使病毒与鸡红细胞的结合能力下降,HA效价热稳定性提高,对SPF鸡胚的致死能力增强,对进一步研究H9N2亚型AIV HA蛋白N-糖基化位点的功能具有重要的参考价值。(本文来源于《动物医学进展》期刊2018年07期）
张思琦[6]（2018）在《FOXA1在人乳腺癌细胞中的表达、纯化及O-GlcNAc糖基化位点鉴定》一文中研究指出乳腺癌是女性中最常见的恶性肿瘤之一,在全球女性所患恶性肿瘤中发病率排列第一,我国女性所患恶性肿瘤中发病率排列第二,严重威胁女性的生命与健康。乳腺癌包括激素依赖型和激素非依赖型。激素依赖型保留或部分保留了激素受体,其生长受激素的影响,其中主要为雌激素。在正常乳腺上皮细胞中,雌激素受体ERα表达量很低,只有约20%-30%细胞表达该受体,而在乳腺癌细胞中,约有70%细胞表达ERα,雌激素可通过该受体调控乳腺癌细胞。且发现在乳腺癌中,超过60%的雌激素受体结合位点中,都存在FOXA1参与,当ERα与基因组结合时,该基因存在FOXA1特异性富集的结合位点,二者共同参与对雌激素受体靶基因转录的调节。研究发现,FOXA1高表达于ERα阳性乳腺癌中,作为ERα的先驱因子,首先结合到特定染色质的FOXA1结合位点,通过它的染色质重建活性,促使该染色质区域开放,利于邻近DNA上雌激素受体反应元件(EREs)的结合,调控靶基因表达,进而影响乳腺癌细胞的发生发展。因此,FOXA1成为乳腺癌分型和预后的一个重要指标。FOXA1的研究对乳腺癌的准确诊断和适当监测癌症患者以及确定治疗靶标具有重要的意义,其在乳腺癌的发展和预后风险评估、复发程度中均具有重要的价值。且研究表明,肿瘤细胞与正常细胞相比,糖基化发生了显着的改变。肿瘤特异聚糖使肿瘤细胞的抗原性和粘附能力发生改变,促使肿瘤细胞的恶性增生与转移。但目前关于FOXA1蛋白糖基化修饰及其修饰的影响很少有报道。而本实验室前期研究结果表明,FOXA1可能在人乳腺癌细胞内发生O-GlcNAc糖基化,并影响其蛋白质的稳定性。叉头盒蛋白A1(Foxhead box A1,FOXA1)又称HNF3肝细胞核因子3α(HNF3α),为FOX翼状螺旋转录因子家族中首位发现的成员。Forkhead-box转录因子家族共有17个亚家族,其成员超过100个,广泛表达于真核生物,作为DNA结合蛋白调节基因转录,并参与新陈代谢、胚胎发育、细胞生长、分化、细胞周期调控、DNA修复等多种生物学过程。FOXA1基因位于人染色体14q21.1,其蛋白结构包括N末端转录激活域,一段大约由100个氨基酸组成的DNA结合域,及C末端组蛋白相关激活转录结合域。其中,DNA结合区域在FOXA家族中高度保守(约92%),该区由3个α螺旋组成,排列成螺旋-转角-螺旋(helix-turnhelix)、两侧为环的侧翼螺旋(winged helix)或称叉头盒(foxhead box)结构。FOXA1最初从哺乳动物的肝脏克隆纯化而来,其可作为转录因子结合于高表达转甲状腺素蛋白Transthyretin (TTR)和α1抗胰蛋白酵素alpha1-antitrypsin(alpha1-AT)关键调控区域。O连接的以β形式的N乙酰葡萄糖胺(O-GlcNAc)修饰,是胞内丝氨酸或苏氨酸上的一种可逆的动态单糖修饰,它是指在N乙酰葡糖胺转移酶(OGT)催化下,其糖基供体UDP-GlcN Ac的N乙酰葡糖胺部分共价连接到蛋白质的丝氨酸或苏氨酸残基上。由于胞内仅有一种可以调控O-GalN Ac糖基化的酶OGT,因此,抑制OGT的活性将能够调控胞内蛋白的O-GalN Ac修饰。在胞核和线粒体靶蛋白的O-GlcNAc的移除,是通过细胞内的N乙酰葡糖胺水解酶(OGA)完成的。为进一步确定FOXA1的O-GlcNAc的糖基化位点,构建了原核表达系统,利用大肠杆菌共表达FOXA1和OGT蛋白,由于大肠杆菌中蛋白本身不含糖基化修饰,此方法可确保FOXA1被O-GlcNAc糖基化高丰度修饰,纯化获得具有O-GlcNAc糖基化的FOXA1蛋白,用于质谱分析,初步鉴定FOXA1的O-GlcNAc糖基化位点。并构建糖基化位点突变真核表达载体,进一步在乳腺癌细胞中进行位点确认。为进一步深入研究FOXA1的O-GlcNAc糖基化修饰对乳腺癌发生发展的功能作用奠定了基础。(本文来源于《第八届泛环渤海生物化学与分子生物学会2018年学术交流会论文集》期刊2018-06-30）
李佳暖,李得鑫,崔元,孙继国,袁万哲[7]（2018）在《糖基化位点突变对猪圆环病毒2型增殖的影响》一文中研究指出为提高猪圆环病毒(PCV)的滴度,以本实验室已成功分离的1株PCV2d流行毒株PCV2RC160307为模板,通过融合PCR突变其Rep蛋白上的1个N-糖基化位点,并成功构建自身环化感染性克隆HT-PCV2,转染ST细胞,盲传至F8代后,通过PCR、间接免疫荧光(IFA)及过氧化物酶单层试验(IMPA)进行验证,并通过IMPA测定TCID50发现,拯救成功的HT-PCV2病毒滴度为105.2×TCID50/0.1mL,较分离的流行毒株RC160307及未糖基化位点突变的感染性克隆H-PCV2的病毒滴度有所提高。此种方法为PCV2复制机制的进一步研究疫苗的研制及其疾病的预防奠定基础。(本文来源于《中国兽医学报》期刊2018年06期）
马若楠[8]（2018）在《H5N1亚型禽流感病毒HA糖基化位点修饰对小鼠树突状细胞天然免疫应答的影响》一文中研究指出H5N1亚型高致病性禽流感病毒(Avian influenza virus,AIV)可导致禽类较高的发病率和死亡率,给世界养禽业带来了巨大的经济损失。该病在全球多地呈地方流行性,还可出现感染人的现象,因此给人类生命健康带来巨大的威胁。目前,H5N1亚型AIV的HA蛋白头部糖基化位点变化日益增大,糖基化组合模式日益复杂化,这使H5N1亚型的AIV的流行趋势变得更加多样化,同时也增加了疫苗的防控难度。本实验室前期研究表明,HA蛋白头部158或169位糖基化位点缺失后可使H5N1亚型AIV对哺乳动物的易感性和致病性显着增强。“细胞因子风暴”的爆发是H5N1亚型AIV产生高致病性的主要原因。树突状细胞(DCs)除了作为专职的抗原递呈细胞,近年来该细胞在调控宿主天然免疫应答方面也具有主导作用,在AIV诱导的“细胞因子风暴”中可能发挥重要作用但具体作用机制尚不明确。本研究首先在体外成功诱导培养了小鼠骨髓源DCs,其次评估了 HA蛋白不同糖基化修饰的H5N1亚型AIV(rS-WT、rS△158和rS△169)对DCs天然免疫水平的影响,最后进一步阐明分析糖基化位点的改变对DCs表面C型凝集素受体识别AIV能力的影响,本研究为解析H5N1高致病性AIV对哺乳动物的致病机理提供一定的理论依据。1、小鼠骨髓源树突状细胞的体外诱导培养及鉴定分离小鼠骨髓前体细胞,应用细胞因子GM-CSF和IL-4联合诱导培养,至其分化为DCs,应用流式细胞术和激光共聚焦显微镜对DCs的形态学、纯度和成熟功能进行鉴定,结果显示,培养细胞具有典型树突形态,纯度可达90%以上(CD11c+),在LPS刺激下可转变为成熟状态,以上结果表明,诱导培养的细胞符合DCs的典型特征,可用于开展后续试验。2、158位或169位糖基化位点缺失的H5N1亚型AIV对小鼠DCs天然免疫应答的影响首先,应用绝对qRT-PCR测定野生型病毒(rS-WT)、158位或169位糖基化位点缺失毒株(rS△158/rS△169)叁株重组AIV对DCs的感染能力,结果显示各AIVs对DCs的感染能力有限;其次发现,与rS-WT相比,rS△158/rS△169可显着增加DCs的形态指数;显着促进DCs,的表型标志(CD80、CD86、CD40、MHCⅡ)、早期活化标志(CD69)、迁移标志(CCR7)的表达;显着促进促炎细胞因子(IL-1p、IL-6、IL-12、TNF-α)的分泌。已感染病毒的DCs与CD4+T细胞的混合淋巴反应(MLRs)测定中发现,当病毒分别以MOI=0.1/0.5/1的剂量感染DCs,细胞比例为DCs:T=1:1/1:5时,与rS-WT组相比,rS△158/rS△169组能够组显着促进CD4+T细胞的增殖;已感染病毒的DCs吞噬FITC-Dextran的试验发现,与rS-WT组相比,rS△158病毒感染的DCs吞噬能力显着减弱。最后,各毒株滴鼻感染小鼠后发现,与rS-WT相比,rSA158/rS△169可以显着促进DCs向鼻腔黏膜上皮下方迁移及附近引流淋巴结-颈淋巴结的迁移,其主要参与的DCs亚型为CD103+。以上结果表明,与野生型毒株相比,158或169位糖基化位点缺失的H5N1亚型AIV能够显着增强小鼠DCs的天然免疫水平。3、C型凝集素受体在介导158位或169位糖基化位点缺失的重组H5N1亚型AIV增强DCs天然免疫应答水平中的作用首先,通过唾液酸受体抑制试验发现,应用唾液酸酶阻断DCs表面的α-2,3和α-2,6唾液酸受体后发现,各组AIVsNP表达量并未完全降低,表明AIVs并非完全依赖唾液酸受体途径入侵DCs;其次,通过体外EDTA和mannan抑制剂阻断试验发现;rS△158/rS△169组的NP蛋白表达量显着下降,表明C型凝集素在病毒入侵中可能发挥重要作用。进一步对各毒株感染后的DCs进行免疫荧光染色并应用激光共聚焦显微镜观察发现,与rS-WT组相比,荧光标记rSA158/rS△169病毒黏附细胞的能力增强,同时更易与SIGN-R1和MR两种C型凝集素形成共定位,但与MGL受体的共定位能力较弱;体外C型凝集素受体中和抗体阻断试验发现,SIGN-R1和MR中和抗体可以阻断rS△158/rS△169组的NP蛋白表达量上调及表型标志CD80的表达,但MGL中和抗体阻断后NP蛋白及CD80的表达未受影响,体内小鼠滴鼻攻毒试验结果显示,与rS-WT组相比,rS△158/rS△169病毒能够募集高表达SIGN-R1和MR而非MGL受体的DCs迁移至鼻腔黏膜上皮下方处。以上结果共同表明,与野生型病毒相比,158或169位糖基化位点缺失病毒,主要通过C型凝集素受体SIGN-R1和MR,而非MGL依赖途径入侵DCs,进而引起高水平的天然免疫应答。(本文来源于《扬州大学》期刊2018-04-01）
李玲梅,王承健,韩健利,柳人丹,温娅楠[9]（2018）在《β-伴大豆球蛋白的N-糖基化位点及其N-糖链的质谱分析》一文中研究指出以β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin)为研究对象,利用Trypsin和Pepsin酶对其进行水解,以Con A亲和层析柱富集纯化糖肽,并用糖苷酶PNGase F和Endo H分别酶解糖肽,再采用电喷雾质谱(ESI-MS)和串联质谱(MS/MS)对所得肽段的氨基酸序列及糖链的结构进行了分析,最后通过数据库检索对分析结果进行验证.结果表明,β-conglycinin具有5个N-糖基化位点,分别为α亚基的199和455位天冬酰胺(Asn),α'亚基的215和489位Asn及β亚基的326位Asn,且每个糖基化位点均被H5N2,H6N2,H7N2和H8N2这4种高甘露糖型N-糖链所修饰.本研究为各种糖蛋白的糖基化位点及其对应的糖链结构的鉴定分析提供了方法参考,并为深入理解大豆糖蛋白抗原表位的特异性及致敏机理提供了依据.(本文来源于《高等学校化学学报》期刊2018年03期）
赵文竹,薛思宇,陈月皎,张宏玲,于志鹏[10]（2018）在《基于生物质谱技术解析食源性糖蛋白糖基化位点的研究进展》一文中研究指出糖蛋白作为生物体内重要的生物大分子,参与细胞的识别、粘着及迁移,并调控细胞的增殖及分化。目前已有大量研究表明,糖蛋白广泛存在于食品原料中,且发挥多种生理活性。鉴于糖蛋白糖基化的复杂性,解析糖基化位点成为糖蛋白结构表征的关键。本文对糖蛋白N-糖基化、O-糖基化以及部分糖链结构进行介绍,以N-糖基化作为主要研究对象,对核磁共振技术和质谱技术这两种糖基化位点的检测方法进行对比分析,归纳获得去糖基化和完整糖肽检测两种糖基化位点的检测方法,并阐释质谱碎裂方式、去糖基化分析机制以及基于糖肽的糖基化位点解析机理。本文旨在为通过生物质谱技术确定糖基化位点的策略提供参考,并为深入研究食源性糖蛋白的性质和功能奠定基础。(本文来源于《食品工业科技》期刊2018年14期）
联糖基化位点论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
用深度学习(DL)的方法对蛋白质O-糖基化位点进行了预测。首先用SMOTE方法处理非平衡数据集,对较少一类的样本用"近亲繁殖"的方法产生新的样本,弥补"欠采样"或"过采样"造成的预测误差;然后用深度学习中的深度玻尔兹曼机神经网络(DBM)进行分类(预测),并用多数投票法对结果进行集成。实验结果表明,DBM是预测O-糖基化位点的行之有效的方法。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
联糖基化位点论文参考文献
[1].陈月皎.生姜糖蛋白的糖链结构及糖基化位点的鉴定[D].渤海大学.2019
[2].杨雪梅.基于深度玻尔兹曼机的蛋白质O-糖基化位点的预测[J].内江科技.2018
[3].杨雪梅.基于改进PCA的蛋白质O-糖基化位点的预测[J].价值工程.2018
[4].张琪,吴秀菊,俞婷,王志林,崔百元.重组毕赤酵母植酸酶N-糖基化位点质谱鉴定[J].华中师范大学学报(自然科学版).2018
[5].廖昌韬,曾凡桂,严专强,覃健萍,曹永长.H9N2亚型禽流感病毒糖基化位点突变株的构建与生物学特性研究[J].动物医学进展.2018
[6].张思琦.FOXA1在人乳腺癌细胞中的表达、纯化及O-GlcNAc糖基化位点鉴定[C].第八届泛环渤海生物化学与分子生物学会2018年学术交流会论文集.2018
[7].李佳暖,李得鑫,崔元,孙继国,袁万哲.糖基化位点突变对猪圆环病毒2型增殖的影响[J].中国兽医学报.2018
[8].马若楠.H5N1亚型禽流感病毒HA糖基化位点修饰对小鼠树突状细胞天然免疫应答的影响[D].扬州大学.2018
[9].李玲梅,王承健,韩健利,柳人丹,温娅楠.β-伴大豆球蛋白的N-糖基化位点及其N-糖链的质谱分析[J].高等学校化学学报.2018
[10].赵文竹,薛思宇,陈月皎,张宏玲,于志鹏.基于生物质谱技术解析食源性糖蛋白糖基化位点的研究进展[J].食品工业科技.2018