谢玉锋:副干酪乳杆菌β-葡糖苷酶的表达、纯化及酶学性质研究论文

谢玉锋:副干酪乳杆菌β-葡糖苷酶的表达、纯化及酶学性质研究论文

本文主要研究内容

作者谢玉锋,韩雪梅,路福平(2019)在《副干酪乳杆菌β-葡糖苷酶的表达、纯化及酶学性质研究》一文中研究指出:为了实现糖苷类物质的高效转化,将来源于副干酪乳杆菌(Lactobacillus paracasei) TK1501β-葡糖苷酶基因连接于表达载体pET28a(+)上,在E. coli BL21中表达,重组酶经镍离子亲和层析分离得到纯酶,其分子质量和比酶活分别为86. 63kDa和675. 56U/mg。最适作用温度和pH分别为30℃和6. 5。Mg2+和Ca2+对β-葡糖苷酶酶活抑制作用最小,Cu2+几乎使其丧失催化活性。其底物特异性较宽泛,对大豆异黄酮、栀子苷、水杨苷、七叶苷、虎杖苷、熊果苷均有降解作用。以β-pNPG为底物时,该酶的Km和Vmax分别为1. 44mmol/L和58. 32mmol/(L·s),催化系数kcat为3 982/s。结果与分析表明,来源于副干酪乳杆菌TK1501β-葡糖苷酶对水解大豆异黄酮和合成糖苷将会发挥重要作用。

Abstract

wei le shi xian tang gan lei wu zhi de gao xiao zhuai hua ,jiang lai yuan yu fu gan lao ru gan jun (Lactobacillus paracasei) TK1501β-pu tang gan mei ji yin lian jie yu biao da zai ti pET28a(+)shang ,zai E. coli BL21zhong biao da ,chong zu mei jing nie li zi qin he ceng xi fen li de dao chun mei ,ji fen zi zhi liang he bi mei huo fen bie wei 86. 63kDahe 675. 56U/mg。zui kuo zuo yong wen du he pHfen bie wei 30℃he 6. 5。Mg2+he Ca2+dui β-pu tang gan mei mei huo yi zhi zuo yong zui xiao ,Cu2+ji hu shi ji sang shi cui hua huo xing 。ji de wu te yi xing jiao kuan fan ,dui da dou yi huang tong 、zhi zi gan 、shui yang gan 、qi xie gan 、hu zhang gan 、xiong guo gan jun you jiang jie zuo yong 。yi β-pNPGwei de wu shi ,gai mei de Kmhe Vmaxfen bie wei 1. 44mmol/Lhe 58. 32mmol/(L·s),cui hua ji shu kcatwei 3 982/s。jie guo yu fen xi biao ming ,lai yuan yu fu gan lao ru gan jun TK1501β-pu tang gan mei dui shui jie da dou yi huang tong he ge cheng tang gan jiang hui fa hui chong yao zuo yong 。

论文参考文献

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  • 论文详细介绍

    论文作者分别是来自中国生物工程杂志的谢玉锋,韩雪梅,路福平,发表于刊物中国生物工程杂志2019年05期论文,是一篇关于副干酪乳杆菌论文,葡糖苷酶论文,纯化论文,酶学性质论文,中国生物工程杂志2019年05期论文的文章。本文可供学术参考使用,各位学者可以免费参考阅读下载,文章观点不代表本站观点,资料来自中国生物工程杂志2019年05期论文网站,若本站收录的文献无意侵犯了您的著作版权,请联系我们删除。

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